蛋白和肽段的疏水相互作用色譜(HIC)
HIC分離蛋白的方法是基于蛋白質的疏水特點，比如RPC。但是，HIC使用完全含水的緩沖器,保留住了蛋白質的三級結構和生物活性。這種分離性通常優(yōu)于RPC方法分離蛋白質和多肽，能夠極大的保留蛋白質的二級結構和三級結構。通常情況下,樣品使用硫酸鹽或磷酸鹽等鹽濃度降低梯度洗脫，通過增加蛋白質表面疏水性將其洗脫。表面活性劑(例如丙磺酸；辛基糖苷)如果必要的話可以被添加到流動相的。PolyPROPYL A?，PolyETHYL A?和PolyMETHYL A?的相對疏水值分別是100, 60和15。HIC比其他方法有更大的敏感性，尤其是涉及到非極性基團。HIC適用于:

l 多維蛋白純化（建議順序:離子交換-鹽梯度洗滌分離-HIC)。
l 多肽的純化（比如毒液、糖肽類）
l 表面抗體
l 質量控制分析蛋白質的單一殘基的極性或者突變體的修飾位點。

大于20KDa的蛋白質建議使用1000 -或1500-?的孔。其能力可以與離子交換相媲美。除非該蛋白是公認的顯著疏水性，建議使用PolyPROPYL A?。